Аминокислоты

Физические и химические свойства

Внешний вид чистых аминокислот – белый кристаллический порошок. Большинство хорошо растворимо в воде при обычной температуре. Водные растворы аминокислот стабильны, их можно автоклавировать при температуре +100ºC–+120ºC^[5].

Поскольку аминокислоты содержат одновременно аминую и кислую карбоксильную группы, то они, как и другие амфотерные соединения диссоциируют с образованием H⁺ и OH^-ионов. В водном растворе аминокислоты отщепляют H⁺ионы, а соединяясь с водой OH^-ионы^[5].

Аминокислоты не содержат ни свободной карбоксильной, ни аминогруппы и представляют собой внутренние соли, у которых карбоксильная группа находится в ионной связи с аммонийным азотом. Солеобразный характер аминокислот проявляется в их физических свойствах. Аминокислоты обладают высокими температурами плавления (около +300ºC, не летучи, плохо растворимы либо нерастворимы в органических растворителях^[5].

Амфотерный характер аминокислот в водных растворах приводит к тому, что в зависимости от pHраствора, диссоциация аминогруппы или карбоксильной группы подавляется. Тогда аминокислоты обнаруживают свойства щелочи или кислоты. В кислой среде (избыток ионов H⁺) подавляется диссоциация карбоксильной группы, молекула аминокислоты получается заряженной положительно и, как катион, передвигается в электрическом поле к катоду^[5].

В щелочной среде, под действием OH^– ионов, подавляется диссоциация аминых групп. Карбоксильные группы остаются диссоциированными, молекула аминокислоты – заряженной отрицательно и как анион, передвигается к аноду^[5].

В изоэлекстрической точке молекула аминокислоты электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В зависимости от числа аминых и карбоксильных групп в молекулах аминокислот, и от констант диссоциации данных групп, изоэлектрические точки у аминокислот различны. Дикарбоновые аминокислоты имеют изоэлектрические точки в кислой среде, основные аминокислоты (аргинин, лизин, гистидин) – в щелочной^[5].

Поскольку аминокислоты являются амфотерными электролитами, то они могу образовывать соли в реакциях как с кислотами, так и с основаниями.Со спиртами аминокислоты образовывают эфиры^[5].

Наличие карбоксильной группы обусловливает свойство аминокислот вступать в реакции свойственные многим соединениям с карбоксильной группой, но по причине наличия аминой группы такие реакции часто проходят труднее, чем у обычных карбоновых кислот^[5].

Существует ряд реакций, использующихся для качественного и количественного определения аминокислот:

• реакция с азотистой кислотой – образуется соответствующая оксикислота, выделяются вода и газообразный азот;
• взаимодействие с формалинов – образуются мителеновые соединения, представляющие собой кислоты^[5].

Аминокислоты в растениях

Человек и животные не способны усваивать минеральные соединения азота и не могут синтезировать аминокислоты. Они получают их с пищей. Растительные организмы синтезируют все необходимые им азотистые соединения из аммиака, поступающего из почвы или образовавшегося в результате восстановления нитратов, распада белков или других реакций^[4].

В природных источниках аминокислоты могут встречаться:

• в индивидуальном виде;
• в соединении с несколькими молекулами различной химической природы, в основном это антибиотики и конферменты;
• в соединении между собой нескольких аминокислот – пептиды;
• в виде биополимеров – белков^[4].

Основная масса аминокислот представлена α-изомерами, β-и γ-аминокислоты в живых системах представлены в единичных случаях^[4].

α-аминокислоты широко распространены в организмах любого типа – растениях, микроорганизмах, в животных. Они найдены в некоторых метеоритных телах, попадающих на Землю из космоса. При этом это те же аминокислоты, что и входят в состав белков земных живых систем. Этот факт служит определенным доводом в пользу двух гипотез: о неземном происхождении жизни, и о общего характера химии строения живых существ в Космосе^[4].

Выше отмечалось, что почти все α-аминокислоты могут существовать в виде пар оптических изомеров L- или D-. Экспериментально установлено, что из пар антиподов молекул α-аминокислот в жизнедеятельности организмов обычно фигурируют L-изомеры. Это значит, что растительные и животные организмы синтезируют только L-α-аминокислоты и потребляют тоже только L-α-аминокислоты^[4].

L-формы хорошо усваиваются растениями и легко включаются в различные процессы обмена веществ, D-формы не ассимилируются растениями, а иногда способны ингибировать процессы обмена. Это обусловлено тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L-аминокислотам^[5].

D-аминокислоты встречаются в природе редко. Эти аминокислоты входят в состав полипептидных антибиотиков. Это D-валин, D-фенилаланин, D-цистеин. D-аминокислоты являются компонентами клеточных стенок многих бактерий – D-аланин, D-глутамин^[4].

Биосинтез аминокислот

Биосинтез аминокислот – это превращение аммиачного азота в органические соединения. Синтез молекул α-аминокислот включает в себя три этапа:

1. Процесс формирования углеродного скелета.
2. Фиксация азота с одновременным доведением его до состояния аминогруппы.
3. Введение в соединение специфических функциональных групп.

Первый этап – углеродные цепочки размером в 3 или 4 атома углерода с карбоксильной группой формируются в ходе фотосинтеза (пировиноградная и щавелевая кислоты). Одновременно из пировиноградной кислоты путем окислительного декарбоксилирования получают уксусную кислоту. Она необходима не только для биосинтеза α-аминокислот, но и широко используется в других биосинтетических схемах^[4].

Фиксация азота не менее сложный процесс. Установлено, что растения не фиксируют и не усваивают атмосферный азот. Эту функцию выполняют клубеньковые бактерии и свободно живущие типа Klebsiellapneumoniae, а также фотосинтезирующие сине-зеленые водоросли. В этом случае фиксация азота сводится к поглощению его бактериями и связыванию в виде комплекса ферментом нитрогеназой, осуществляющим постадийное его восстановление до аммиака^[4].

Второй путь усвоения азота – это поглощение его растениями из почвы в виде нитратов^[4].

Следующий этап усвоения азота – это фиксация аммиака. Данная группа реакций приводит к образованию аминокислот. В основе этого процесса лежат реакции нуклеофильного присоединения аммиака по карбонильной группе α- кетоглутаровой кислоты с последующей дегидратацией α-аминоспирта и восстановление имина до глутаминовой кислоты^[4].

Схемы биосинтеза основных протеиногенных аминокислот многоступенчаты, но сводятся к двум основным этапам. Первый – формирование соответствующих окси- и оксо- кислот и аминированием их до аминокислот. В качества исходных при синтезе аминокислот обычно выступают C₂– C₄– окси и оксокислоты, образованные в процессе фотосинтетического цикла Кальвина^[4].

Кислоты с большим количество атомов углерода образуются из тех же соединений путем присоединения к ним активированных C₂-фрагментов, образующихся из пировиноградной кислоты в условиях ферментативного катализа^[4].

Пути биосинтеза конкретных аминокислот будут отличаться деталями схемы и природой исходной окси- или оксо- кислоты. По последнему фактору аминокислоты подразделяют:

• происходящие от пировиноградной кислоты (лейцин, изолейцин, валин, лизин, аланин);
• происходящие из щавелевоуксусной кислоты (аспарагиновая кислота, аспарагин, треонин, метионин);
• происходящие из 2-оксоглутаровой кислоты (аргинин, пролин, глутаминовая кислота, глутамин);
• происходящие из продуктов цикла Кальвина (глицин, серин, цистеин);
• происходящие от шикимовой кислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан)^[4].

Биосинтез гистина несколько выпадает из общего комплекса реакций, ведущих к аминокислотам^[4].

Применение

Аминокислоты в сфере защиты растений используют в качестве действующих веществ регуляторов роста растений. В настоящее время для использования на территории Росси разрешены препараты:

• «Агат-25 Супер, ТПС» – действующие вещества α-аланин, α-глутаминовая кислота;
• «Рибав-Экстра, P» – действующие вещества L-аланин, L-глутаминовая кислота;
• «ОбеpeгЪ, Р», «Биодукс, Ж» – действующее вещество арахидоновая кислота^[1].

Получение

В промышленных масштабах аминокислоты получают несколькими способами:

1. Путем гидролиза природного белоксодержащего сырья.
2. Путем химического синтеза.
3. Путем микробиологического синтеза.
4. Путем биотрансформации предшественников аминокислот с помощью микроорганизмов либо выделенных из них ферментов (химико-микробиологический метод)^[4].