Аргинин. Микрофотографии в поляризованном свете

Аргинин. Микрофотографии в поляризованном свете

---

^[3]

Действие на растения

L-аргинин активно потребляется растениями в ходе различных биохимических процессов, в частности: во время синтеза белков, нуклеиновых кислот и прочих азотистых веществ. Обработка регуляторами роста растений, содержащими L-аргинин:

• усиливает ростовые процессы;
• активизирует усваивание питательных элементов;
• усиливает устойчивость растений при дефиците воды;
• повышает устойчивость растений практически ко всем возможным неблагоприятным факторам окружающей среды^[4][1].

Применение

L-аргинин в сфере защиты растений используется в качестве действующих веществ регуляторов роста растений. В настоящее время разрешен к применению Стиммунол ЕФ, Ж, действующие вещества – биологически активные формы аминокислот – L-аргинин, L-пролин, L-лейцин^[1].

Токсикологические свойства и характеристики

L-аргинин – относится к малоопасным веществам. При использовании согласно регламенту применения безопасен для окружающей среды, человека и животных^[5][1].

ЛД₅₀ орально, по крысе> 5,110 мг/кг^[5].

Действие L-аргинин на здоровье человека:

• не вызывает аллергию или раздражение кожных покровов;
• при попадании в глаза вызывает раздражение;
• не является мутагеном;
• не является канцерогеном;
• не является репродуктивно токсичным;
• не является токсичным для органов при однократном и (или) повторяющемся воздействии;
• не опасен при вдыхании^[5].

Класс опасности:

• для человека – 4;
• для пчел – 3^[1].

Получение

L-аргинин обычно получают путем гидролиза дешевых источников белка. Разработано множество способов получения L-аргинина:

1. Посредством ферментации агропромышленных отходов, в том числе крахмалосодержащих, с последующим выделением аргинина из полученной ферментированной жидкости^[7].
2. Путем выделения из культуральной жидкости, полученной при выращивании бактерии-продуцента L-аргинина и L-цитруллина, принадлежащей к родуEscherichia, семейства Энтеробактерии (Enterobacteriaceae) модифицированной таким образом, что экспрессия гена pepА, кодирующего аминопептидазу А, ослаблена^[8].